Эффекты воздействия на здоровье человека низкочастотных ЭМП, в том числе промышленной частоты 50 Гц, исследуются уже много лет. И настоящее время в научной литературе накоплены многочисленные эпидемиологические, экспериментальные и клинические данные, свидетельствующие, как о негативном, так и стимулирующем влиянии на здоровье человека. Указаны, что нервные, иммунные, сердечно-сосудистые и репродуктивные системы более уязвимы к их воздействию. Известны также многочисленные работы, в которых показаны изменения физико-химических свойств различных типов биосистем при воздействии низкочастотных электромагнитных полей. По мнению ВОЗ, в настоящем времени, на фоне факта безусловной реакции организма человека на воздействие низкочастотных ЭМП, в полной мере нет ясности ни по возможным последствиям, ни по общепринятым критериям безопасности в условиях долговременного воздействия современных ЭМ источников.

Сывороточный альбумин составляет основной часть сыворотки крови, выполняет важные функции, поддерживает осмотическое давление крови, осуществляет транспорт эндогенных и экзогенных веществ, а также является белковым резервом организма.

Целью данной работы было исследование спектров ультрафиолетового поглощения бычего сывороточного альбумина после воздействия электрического поля высокого напряжения 20 кВ/м. Образцы белка с концентрацией 30 мг/мл в дистиллированной воде, подвергали воздействию ЭП в течении 2 часов. Электрическое поле формировалась с помощью лабораторного трансформатора И-50 (Россия). Спектры оптической плотности альбумина регистрировали на двухлучевом спектрофотометре Spekord 250 (Германия), с 10 кратным разбавлением образцов, в кварцевой кювете с длиной оптического пути 1 см в диапазонах длин волн 200–370 нм, со спектральной шириной щели 1 нм, шагом сканирования 1 нм. Скорость сканирования 10 нм/сек. Измерения проводили с 3 кратным повторением. Спектры были обработаны с использованием программы OriginPro 8.5.

УФ-спектры поглощения белков существенно зависят от ближнего и внешнего окружения поглощающей молекулы и позволяют получать информацию о свойствах макромолекул и их взаимодействиях с другими молекулами. В зависимости от непосредственного окружения одной и той же хромофорной группировки положение максимума поглощения в УФ-спектрах может меняться.

После сглаживания спектров на контрольных образцах найдены пять максимумов с определенными сдвигами в положениях 207, 222, 232, 279 и 315 нм. Опытные образцы показали примерно близкие максимумы, однако во всех положениях наблюдалось ~ на 34, 28, 18, 13 и 75 % уменьшения соответственно. Из литературных источников известно, что плечо в спектре молекулы белка при 200–210 нм соответствует слабоинтенсивному электронному переходу n→π*, слабовыраженные полосы поглощения при 220 нм (n→π*) относят к пептидным группам, смещающиеся при увеличении полярности растворителя в коротковолновую область. Вторичная структура, создаваемая посредством водородных связей, определяет спектральные свойства макромолекул белков в зависимости от типа укладки цепи, протяженности и доли этой укладки, а также физико-химических параметров среды. Пептидные связи интервале от 230 до 320 нм практически не поглощают волны, что дает возможность исследовать взаимосвязь структурных и спектральных свойств белков, в том числе альбумина, анализируя спектров поглощения хромофорных радикалов фенилаланина, тирозина, триптофана, гистидина, цистеина, метионина и цистина.

Получения вторичных производных спектров добавило еще 4 максимума к имеющимся, однако интенсивность максимумов в опытных образцах была ниже по сравнению с контрольными образцами.

Интерпретируя полученные данные, можно констатировать, что ЭП с интенсивностью 20 кВ/м частотой 50 Гц определенным образом влияет на структурную организацию, наблюдаемую в виде изменения спектральные свойств белковых макромолекул. Другими словами, одними из первичных мишеней низкочастотных ЭМП могут быть белковые структуры живых организмов. Данное исследование может быть полезным при изучении структурных консервативностей белковых молекул в нативном состоянии а также при оценке границ вариабельности влияния.

The effects of low-frequency electromagnetic fields (EMF), including the industrial frequency of 50 Hz, on human health have been studied for many years. And at present, many epidemiological, experimental and clinical data have been accumulated in the scientific literature, indicating both a negative and a stimulating effect on human health. It is indicated the nervous, immune, cardiovascular and reproductive systems are more exposed to their effects. Numerous works are also known that show changes in the physicochemical properties of various types of biosystems under the influence of low-frequency EMF. According to WHO, now against the background of the fact of the unconditional reaction of the human body to the impact of low frequency EMF, there is no complete clarity either on the possible consequences or on the generally accepted safety criteria under long-term exposure to modern EM sources.

Serum albumin is the main part of the blood serum, performs important functions, maintains the osmotic pressure of the blood, transports endogen and exogenous substances, and is also the protein reserve of the body.

The aim of this work was to study the ultraviolet absorption spectra of bovine serum albumin after exposure to a high voltage EF of 20 kV/m. Protein samples with a concentration of 30 mg/ml in distilled water were exposed to EF for 2 hours. The electric field was formed using an I-50 laboratory transformer (Russia). The optical density spectra of albumin were recorded on a two-beam spectrophotometer Spekord 250 (Germany) , with 10-fold dilution of samples, in a quartz cuvette with an optical path length of 1 cm in the wavelength range of 200–370 nm, with a spectral slit width of 1 nm, a scanning step of 1 nm. Scanning speed 10 nm/sec. Measurements were carried out with 3 repetitions. The spectra were processed using the OriginPro 8.5 program.

The UV absorption spectra of proteins significantly depend on the near and external environment of the absorbing molecule and provide information on the properties of macromolecules and their interactions with other molecules. Depending on the immediate environment of the same chromophore group, the position of the absorption maximum in the UV spectra may change.

After smoothing the spectra on control samples, five maxima were found with certain shifts at positions 207, 222, 232, 279, and 315 nm. The prototypes showed approximately close maxima, however, in all positions, ~ 34, 28, 18, 13 and 75% reductions were observed, respectively. It is known from the literature that the shoulder in the spectrum of a protein molecule at 200–210 nm corresponds to a low-intensity electronic transition n→π*, weak absorption bands at 220 nm (n→π*) are attributed to peptide groups, which shift to the short-wavelength region with increasing solvent polarity. The secondary structure created by hydrogen bonds determines the spectral properties of protein macromolecules depending on the type of fold and chain, the length and proportion of this fold, as well as the physicochemical parameters of the medium. Peptide bonds in the range from 230 to 320 nm practically do not absorb waves, which makes it possible to study the relationship between the structural and spectral properties of proteins, including albumin, by analyzing the absorption spectra of chromophore radicals of phenylalanine, tyrosine, tryptophan, histidine, cysteine, methionine, and cystine.

Obtaining secondary derivatives of the spectra added 4 more maxima to the existing ones, however, the intensity of the maxima in the experimental samples was lower compared to the control samples.

Interpreting the obtained data, it can be stated that an EF with an intensity of 20 kV/m and a frequency of 50 Hz in a certain way affects the structural organization, which is observed in the form of a change in the spectral properties of protein macromolecules. In other words, one of the primary targets of low-frequency EMFs can be the protein structures of living organisms. This study can be useful in studying the structural conservatism of protein molecules in the native state, as well as in assessing the boundaries of the variability of influence.