Сравнивая математическое моделирование квантовых выходов физических активаторов C‒314,С-334 и С‒525, которые перехватывают возбуждение у триплетно-возбужденных кетонов и имеют значения квантовых выходов ХЛ на 3–4 порядка выше, чем сами возбужденные кетоны, получаем ХЛ, активированную кумаринами C‒314, С-334 и С‒525, которая показывает значение интенсивностей в ~1500 раз, в ~1600 раз и ~2000 раз выше, чем спонтанная ХЛ липидов, при этом не отличается от нее по параметрам кинетических кривых и имеет константы скорости одного порядка. Точность сравнения математического моделирования квантовых выходов определяется присутствием кардиолипина для стабилизации pH, гашением Fe2+ и наличием физическими активаторами С‒314, С-334 и С‒525. Среди факторов, которые искажают значение математического моделирования квантовых выходов, выделяется недостаточное добавление пероксида водорода, избыточное количество азота (II), метанола, денатурация белка, а также изменение конформации ЦитС в комплексе ЦитC‒КЛ.

В поисках оптимальных условий возбуждения были проанализированы системы липопероксидазной и квази-липоксигеназной реакций, активированные физическими активаторами - кумаринами С‒314, С-334 и С‒525.

В нашей работе на основании анализа параметров цитохрома С с кардиолипином, физических активаторов С‒314, С-334 и С‒525, а также пероксидазы хрена и люминола, проведены сравнения исследований сенсибилизирующей способности кумаринов С‒314, С-334 и С‒525, как физических активаторов с целью сравнения величины квантовых выходов С‒314*,С-334* и С‒525*.

Комплекс цитохрома С с кардиолипином отличается от нативного цитохрома С по следующим свойствам:(1)обладает флуоресценцией тирозиновых и триптофановых остатков; (2) теряет поглощение в полосе Соре(405-410 нм), отражающей существование связи Fe(heme)∙∙∙S(Met80);(3)обладает пероксидазной активностью и, катализирует образование липидных радикалов в мембране;(4)С‒525 «классический» физический активатор ХЛ, так же как С‒314 и С-334, активно окисляется комплексом ЦитС‒КЛ, при этом скорость этого окисления ограничивается лишь концентрацией самого цитохрома С, который тоже разрушается в составе комплекса ЦитС‒КЛ под действием пероксида водорода.

Comparing the mathematical modeling of the quantum outputs of the physical activators C-314, C-334 and C-525, which intercept the excitation of triplet-excited ketones and have values of quantum yields of chemiluminescence 3-4 orders of magnitude higher than the excited ketones themselves, we obtain chemiluminescence activated by coumarins C-314, C-334 and C-525, which shows the intensity values ~1500 times, ~1600 times and ~2000 times higher than spontaneous chemiluminescence of lipids, while it does not differ from it in terms of kinetic curve parameters and has velocity constants of the same order. The accuracy of the comparison of mathematical modeling of quantum outputs is determined by the presence of cardiolipin for pH stabilization, the quenching of Fe2+ and the presence of physical activators C-314, C-334 and C-525. Among the factors that distort the value of mathematical modeling of quantum yields, insufficient addition of hydrogen peroxide, excessive amounts of nitrogen (II), methanol, protein denaturation, as well as a change in the conformation of CytC in the CytC-CL complex are highlighted.

In search of optimal excitation conditions, the systems of lipoperoxidase and quasi-lipoxygenase reactions activated by physical activators - coumarins C-314, C-334 and C-525 were analyzed.

In our work, based on the analysis of the parameters of cytochrome C with cardiolipin, physical activators C-314, C-334 and C-525, as well as horseradish and luminol peroxidase, comparisons of studies of the sensitizing ability of coumarins C-314, C-334 and C-525 as physical activators were carried out in order to compare the magnitude of quantum yields C-314*,C-334* and C-525*.

The cytochrome C complex with cardiolipin differs from the native cytochrome C in the following properties:(1)has the fluorescence of tyrosine and tryptophan residues; (2) loses absorption in the Cope band(405-410 nm) reflecting the existence of the Fe(heme)***S(Met80) bond;(3)has peroxidase activity and catalyzes the formation of lipid radicals in the membrane;(4)C-525 is a "classic" physical activator of chemiluminescence, as well as C-314 and C-334, is actively oxidized by the CytC-CL complex, while the rate of this oxidation is limited only by the concentration of cytochrome C itself, which is also destroyed as part of the CytC-CL complex under the action of hydrogen peroxide.