Анализ экспериментальных данных, тесно связанных с работами нашего научного коллектива, показывает, что в работе фактора F1 АТФ-синтазы митохондрий и хлоропластов принимают участие трансмембранно-перенесенные ионы водорода. После трансмембранного переноса через Fo протоны попадают на фактор F1 при участии гамма-субъединицы, передающей также крутящий момент на каталитические центры АТФ-синтазы. Показано также существование кинетических барьеров для переноса протона на обеих сторонах внутренней мембраны митохондрий. Механическое перемешивание межфазной границы при вращении ротора АТФ-синтазы обеспечивает эффективное преодоление барьера для переноса протона от поверхности мембраны на фактор F1. Предложена и обсуждена модель, согласно которой при работе F1-Fo АТФ-синтазы при механическом движение гамма субъединицы параллельно с конформационной перестройкой активного центра фермента (схема Бойера) происходит замещение иона магния ионами водорода, за счёт чего достигается эффективное вытеснение молекулы АТФ.

An analysis of the experimental data closely related to the work of our research team shows that transmembrane-transferred hydrogen ions are involved in the work of the F1 factor of mitochondrial and chloroplast ATP synthases. After transmembrane transfer through the Fo protons are transferred to the F1-factor via the gamma subunit, which also transmits torque to the catalytic centers of ATP synthase. The existence of kinetic barriers for proton transfer on both sides of the inner mitochondrial membrane is also shown. Mechanical mixing of the interface during rotation of the ATP synthase rotor ensures lowering of the kinetic barrier for proton transfer from the membrane surface to F1-factor. A model has been proposed and discussed, according to which, during the operation of F1-Fo ATP synthase the mechanical movement of the gamma subunit in parallel with the conformational rearrangement of the active center of the enzyme (Boyer's scheme) provides the replacement of magnesium ion by hydrogen ions ensuring the effective displacement of the ATP molecule.