Дыхательная цепь переноса электронов митохондрии является молекулярным электронным устройством для преобразования энергии. Комплекс I представляет собой биологический генератор тока (топливный элемент), в котором происходит окисление восстановленной формы кофермента НАДН2. Ферментативная реакция окисления НАДН2 сопровождается восстановлением кофермента FMNH2, который, при окислении, передает электроны через цепь из 8 железосерных кластеров коферменту CoQ10+ для его восстановления в CoQ10Н2. Кофермент CoQ10+ получает протоны из матрикса митохондрии, которые он прокачивает в межмембранное пространство при передаче электронов железосерному белку Риске в комплексе III. Следует отметить, что железосерные молекулярные структуры переносят только электроны, в то время как убихинон как электроны, так и протоны.

Аналогичный механизм генерации тока реализуется в комплексе II, в котором фермент сукцинатдегидрогеназа окисляет сукцинат до фумарата. При этом происходит восстановление кофермента FAD+ в FADН2, который передает электроны 3 железосерным кластерам на CoQ10+ для его восстанавления до CoQ10Н2. Протоны направляются в межмембранное пространство при передаче электронов железосерному белку Риске.

В комплексе III железосерный белок Риске выполняет роль триггера, который регулирует направление движения потоков электронов. Первое направление: на цитохром с оксидазу в комплекс ΙV. Второе - в природный конденсатор на гемы bL и bН, где происходит накопление энергии и зарядов при восстановлении Fe3+в Fe2+ с последующей передачей электронов коферменту CoQ10+ для его восстановления в CoQ10Н2. Это сопровождается сбросом протонов в межмембранное пространство при передаче электронов железосерному белку. В трех комплексах, при прокачке протонов в межмембранное пространство, непосредственное участие принимает CoQ10.

Другой механизм транспорта протонов в межмембранное пространство осуществляется в комплексе ΙV. Известно, что в комплексе ΙV электроны переносятся к кислороду по схеме: цитохром с [CuA-CuB] [FeA-FeB] СuC О2. Спаренные структуры меди [CuA-CuB] и железа [FeA-FeB] обеспечивают надежную передачу электронов, а также эффективную реализацию электрокаталитических реакций. Цитохром с передает электроны системе [CuA-CuB], в которой протекает каталитическая реакция 2Н2О + Сu+ Н2O2 + 2H+ + Cu2+. Регенерация меди Сu+ в системе [CuA-CuB] происходит при приеме восстановительных эквивалентов от цитохрома с. Образовавшаяся Н2O2 участвует в каталитической реакции восстановлении кислорода на гемовой структуре [FeA-FeB] по реакции Fe2+ + Н2О2 Fe3+ + •HO + HO-. При этом образуются ионы Fe3+ и очень неустойчивого анион-радикала •[Н2О2]-, который сразу распадается на анион HO- и свободный гидроксильный радикал •HO. Радикал •HO очень активный, он реагирует с Н2О2 по реакции •HO + Н2О2 •НО2 + Н2О с образованием менее активного радикала •НО2, который восстанавливает ионы Fe3+ до Fe2+ (регенерирует Fe2+) с образование кислорода и протонов по реакции •НО2 + Fe3+ Fe2+ + О2 + Н+. Образовавшийся кислород восстанавливается до воды по реакции O2 + 4Н+ + 4е- 2Н2О. Следует отметить, что металлы переменной валентности связанные в комплексы значительно усиливают свою активность. Например, ионы меди менее активны, чем ионы железа, но связанные в комплексы вызывают быстрое разложение пероксида водорода Cu+ + Н2О2 Cu2+ + •HO + HO-. На заключительном этапе восстановление (регенерация) Cu+ из Cu2+ происходит по реакции •НО2 + Cu2+ Cu+ + О2 + Н+. Радикал •НО2 образуется в реакции •HO + Н2О2 •НО2 + Н2О.

The respiratory electron transport chain of the mitochondrion is a molecular electronic device for energy conversion. Complex I is a biological current generator (fuel cell), in which the reduced form of the NADН2 coenzyme is oxidized. The enzymatic oxidation reaction of NADН2 is accompanied by the reduction of the FMNН2 coenzyme, which, upon oxidation, transfers electrons through a chain of 8 iron-sulfur clusters to the CoQ10+ coenzyme for its reduction to CoQ10Н2. CoQ10+ receives protons from the mitochondrial matrix, which it pumps into the intermembrane space by donating electrons to the iron-sulfur protein Rieske in complex III. It should be noted that iron-sulfur molecular structures carry only electrons, while ubiquinone carries both electrons and protons.

A similar current generation mechanism is realized in complex II, in which the enzyme succinate dehydrogenase oxidizes succinate to fumarate. In this case, the FAD+ coenzyme is reduced to FADН2, which transfers electrons to 3 iron-sulfur clusters on CoQ10+ for its recovery to CoQ10Н2. Protons are directed into the intermembrane space when electrons are transferred to the iron-sulfur protein Rieske.

In complex III, the Rieske iron-sulfur protein acts as a trigger that regulates the direction of electron flow. The first direction: to cytochrome c oxidase to the ΙV complex. The second is to a natural capacitor for hemes bL and bН, where energy and charges are accumulated during the reduction of Fe3+ to Fe2+ with subsequent transfer of electrons to the CoQ10+ coenzyme for its reduction to CoQ10Н2. This is accompanied by the release of protons into the intermembrane space during the transfer of electrons to the iron-sulfur protein. In three complexes, when pumping protons into the intermembrane space, CoQ10 is directly involved.

Another mechanism of proton transport into the intermembrane space is carried out in the ΙV complex. It is known that in the ΙV complex, electrons are transferred to oxygen according to the scheme: cytochrome c [CuA-CuB] [FeA-FeB] СuC О2. Coupled structures of copper [CuA-CuB] and iron [FeA-FeB] provide reliable electron transfer, as well as efficient implementation of electrocatalytic reactions. Cytochrome c transfers electrons to the [CuA-CuB] system, in which the catalytic reaction 2Н2О + Сu+ Н2O2 + 2H+ + Cu2+ takes place. The regeneration of Сu+ copper in the [CuA-CuB] system occurs when reducing equivalents are taken from cytochrome c. The resulting Н2O2 participates in the catalytic reaction of oxygen reduction on the heme structure [FeA-FeB] according to the reaction Fe2+ + Н2О2 Fe3+ + •HO + HO-. In this case, Fe3+ ions and a very unstable radical anion •[Н2О2]-, are formed, which immediately decomposes into the HO- anion and the free hydroxyl radical •HO. The •HO radical is very active, it reacts with Н2О2 by the reaction •HO + Н2О2 • НО2 + Н2О with the formation of a less active radical •HO2, which reduces Fe3+ ions to Fe2+ (regenerates Fe2+) with the formation of oxygen and protons by the reaction •НО2 + Fe3+ Fe2+ + О2 + Н+. The resulting oxygen is reduced to water by the reaction O2 + 4Н+ + 4е- 2Н2О. It should be noted that metals of variable valence bound into complexes significantly increase their activity. For example, copper ions are less active than iron ions, but bound into complexes cause rapid decomposition of hydrogen peroxide Cu+ + Н2О2 Cu2+ + •HO + HO-. At the final stage, the recovery (regeneration) of Cu+ from Cu2+ occurs according to the reaction •НО2 + Cu2+ Cu+ + О2 + Н+. The • НО2 radical is formed in the reaction •HO + Н2О2 •НО2 + Н2О.