Коллагены представляют собой семейство белков, входящих в состав многих клеток, органов и тканей живых организмов и выполняющих важные биологические функции, включая механическую, структурную и защитную. Благодаря высокой степени биосовместимости коллаген является популярным белком, входящим в состав биоматериалов. Общим структурным элементом коллагенов является трехцепочечная правозакрученная спираль из трех полипептидных цепей, состоящих примерно из 1000 аминокислотных остатков (тропоколлаген). В данной работе с помощью атомно-силовой микроскопии (АСМ) исследовано влияние различных солей хрома (III), широко используемых для обработки коллагеновых волокон, на конформацию и механическую жесткость молекул тропоколлагена. Выявлено значительно уменьшение персистентной длины (увеличение гибкости) тропоколлагена при воздействии солей хрома (III), и предложен объясняющий данный эффект механизм. Исследование выполнено за счет гранта Российского научного фонда № 22-23-00395.

Collagens represent the family of proteins, which present in many cells, organs and tissues of living organisms and perform important biological functions, including mechanical, structural and protective. Due to the high degree of biocompatibility, collagen is a popular protein that is a component of biomaterials. A common structural element of collagens is a triple-stranded right-twisted helix from three polypeptide chains consisting of approximately 1000 amino acid residues (tropocollagen). In this work, the effect of various chromium (III) salts, which are widely used for processing collagen fibers, on the conformation and mechanical rigidity of tropocollagen molecules was studied using atomic force microscopy (AFM). A significant decrease in the persistent length (increase in flexibility) of tropocollagen was revealed upon treatment with chromium (III) salts, and a mechanism explaining this effect is proposed. This study is supported by the Russian Science Foundation grant 22-23-00395.