VII Съезд биофизиков России
Краснодар, Россия
17-23 апреля 2023 г.
Главная
О Съезде
Организаторы
Программный комитет
Программа Съезда
Место проведения Съезда
Проживание
Оргвзносы
Основные даты
Регистрация
Публикации материалов Съезда
Молодежный конкурс
Контакты
Тезисы
English version
Партнеры Съезда
Правила оформления докладов

Программа Съезда

Секции и тезисы:

Молекулярная биофизика. Структура и динамика биополимеров и биомакромолекулярных систем

Структурный анализ фибриллообразующих пептидов SEM1(86-107) и SEM1(68-107), участвующих в увеличении инфекционной активности ВИЧ

Д.А. Осетрина1*, А.Р. Юльметов1, А.Г. Бикмуллин1, В.В. Клочков1, Д.С. Блохин1

1.Казанский Федеральный Университет;

* d.sanchugova(at)yandex.ru

Вирус иммунодефицита человека (ВИЧ) одно из самых опасных заболеваний, которое поражает клетки иммунной системы человека. Со временем ВИЧ вызывает синдром приобретенного иммунодефицита (СПИД), который может привести к восприимчивости к различным инфекциям и опухолям и в конечном итоге к смерти. Поскольку основным путем передачи вируса является незащищенный половой акт, то семенная жидкость рассматривается как основной фактор увеличения активности ВИЧ.

Основным компонентом семенной жидкости является сгусток спермы, который в основном состоит из сперматозоидов и различных белков, в том числе белка семеногелина1 (SEM1). Он секретируется в семенных пузырьках, а во время эякуляции SEM1 расщепляется на небольшие пептидные фрагменты с помощью внутренних протеаз. Было показано, что некоторые из этих пептидных фрагментов семеногелина1 (SEM1(86-107), SEM1(68-107), SEM1(49-107) и SEM1(45-107)) образуют амилоидные фибриллы, которые увеличивают инфекционную активность ВИЧ. Для понимания процесса фибриллообразования и строения фибрилл необходима информация о пространственной структуре образующих их пептидов.

В данной работе были исследованы пептидные фрагменты семеногелина1 SEM1(86-107) и SEM1(68-107) методами спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР) высокого разрешения, спектроскопии кругового дихроизма (КД), а также SEM1(68-107) был исследован методом молекулярной динамики (МД). Анализируя 1D, 2D, 3D ЯМР-спектры, были получены значения химических сдвигов ядер 1H, 13C, 15N, а также геометрические ограничения, которые использовались в качестве входных данных для расчета пространственных структур пептидов SEM1(86-107) и SEM1(68-107) с помощью молекулярного моделирования методом нелинейного отжига, а также для SEM1(68-107) было выполнено полноатомное МД моделирование. По результатам исследования установленные пространственные структуры пептидов были внесены в международные базы данных.

Полученная информация поможет идентифицировать участки пептидов SEM1(86-107) и SEM1(68-107), которые непосредственно задействованы в образовании амилоидных фибрилл.

Работа выполнена при поддержке Российского Научного Фонда (проект № 20-73-10034).

Structural Analysis of Fibril-Forming Peptides SEM1(86-107) and SEM1(68-107) Involved in Increased Hiv Infectious Activity

D.A. Osetrina1*, A.R. Yulmetov1, A.G. Bikmullin1, V.V. Klochkov1, D.S. Blokhin1

1.Kazan Federal University;

* d.sanchugova(at)yandex.ru

The human immunodeficiency virus (HIV) is one of the most dangerous diseases that affects the cells of the human immune system. Over time, HIV causes acquired immunodeficiency syndrome (AIDS), which can lead to susceptibility to various infections and tumors and eventually death. Since the main route of transmission of the virus is unprotected intercourse, seminal fluid is considered as the main factor in increasing HIV activity.

The main component of the seminal fluid is the semen coagulum, which is mainly composed of spermatozoa and various proteins, including the protein semenogelin 1 (SEM1). It is secreted in the seminal vesicles, and during ejaculation, SEM1 is cleaved into small peptide fragments by internal proteases. Some of these semenogelin1 peptide fragments (SEM1(86-107), SEM1(68-107), SEM1(49-107) and SEM1(45-107)) have been shown to form amyloid fibrils that increase HIV infectivity. To understand the process of fibril formation and the structure of fibrils, information on the spatial structure of the peptides forming them is required.

In this work, peptide fragments of semenogelin1 SEM1(86-107) and SEM1(68-107) were studied by high-resolution nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, circular dichroism (CD) spectroscopy, and SEM1(68-107) was studied by the method molecular dynamics (MD). Analyzing 1D, 2D, 3D NMR spectra, we obtained the values of chemical shifts of the 1H, 13C, 15N nuclei, as well as geometric restrictions, which were used as input data for calculating the spatial structures of the peptides SEM1(86-107) and SEM1(68-107) using molecular modeling by the method of nonlinear annealing, as well as for SEM1(68-107) all-atom MD modeling was performed. According to the results of the study, the established spatial structures of the peptides were included in international databases.

The information obtained will help identify the regions of the SEM1(86-107) and SEM1(68-107) peptides that are directly involved in the formation of amyloid fibrils.

The work was supported by the Russian Science Foundation (project №. 20-73-10034).



Докладчик: Осетрина Д.А.
128
2023-02-09

Национальный комитет Российских биофизиков © 2022
National committee of Russian Biophysicists