VII Съезд биофизиков России
Краснодар, Россия
17-23 апреля 2023 г.
Главная
О Съезде
Организаторы
Программный комитет
Программа Съезда
Место проведения Съезда
Проживание
Оргвзносы
Основные даты
Регистрация
Публикации материалов Съезда
Молодежный конкурс
Контакты
Тезисы
English version
Партнеры Съезда
Правила оформления докладов

Программа Съезда

Секции и тезисы:

Молекулярная биофизика. Структура и динамика биополимеров и биомакромолекулярных систем

Динамические структурные особенности формирования аквакомплекса белка из рыбы Myoxocephalus octodecemspinosus, способного связываться со льдом, полученные на основе метода HDX-MS

С.В. Баранова1*, П. Жданова1, Г.А. Олейник1, А.А. Черноносов1, В.В. Коваль1,2

1.Институт химической биологии и фундаментальной медицины, Новосибирск, Россия;
2.Новосибирский национальный исследовательский государственный университет, Новосибирск, Россия;

* swb(at)niboch.nsc.ru

Белки, способные связывать лед (IBP), представляют собой особый класс белков, которые помогают организмам выживать в холодных экосистемах. Этот класс белков контролирует рост льда, связываясь с его поверхностью, и помогает живым организмам избежать повреждений от замерзания. Белки, связывающие лед, представляют собой уникальные молекулы, способные связываться со льдом и быть активными на границе раздела двух фаз: твердой и жидкой.

В данной работе мы исследовали структурные особенности одного из представителей класса IBPs: лед-структурирующий белок 4-го типа из Myoxocephalus octodecemspinosus (длиннорогий подкаменщик). Целью данной работы является определение структуры белка из рыбы длиннорогий подкаменщик методом HDX-MS и провести молекулярно-динамическое моделирование структуры комплекса белка со льдом.

В ходе работы составлена пептидная карта белка и проведены эксперименты с использованием метода HDX-MS для определения его трехмерной структуры. Методами компьютерного моделирования получена структура IBP в комплексе со льдом, определены аминокислотные остатки образующие водородные связи с поверхностью льда. Для подготовленной структуры комплекса было проведено моделирование по методу молекулярной динамики длительностью 100 нс в силовых полях Amber20.

Комбинацией методов компьютерного моделирования и HDX-MS получено комплексное представление о белке, связывающегося со льдом. Комбинация этих методов используется при изучении многих белков и макромолекулярных комплексов и имеет ряд преимуществ перед другими биофизическими подходами. Одним из таких преимуществ является возможность изучения белка в растворе.

Уникальные свойства лед-связывающих белков нашли применение в пищевой промышленности, сельском хозяйстве, криоконсервации для сохранения биологических образцов при низких температурах. Тем не менее, идентификация структурных особенностей лед-связывающих белков может помочь в оптимальном выборе стратегии синтеза, для улучшения свойств и выхода конечного продукта. Успешное воплощение естественной криозащитной способности связывающих лед белков имеет большие перспективы, но все еще находится в зачаточном состоянии.

Исследование выполнено при финансовой поддержке РНФ в рамках научного проекта № 23-24-00256.

Dynamic structural features of aqua complex formation for ice-binding protein from the fish Myoxocephalus octodecemspinosus based on the HDX-MS technique

S.V. Baranova1*, P. Zhdanova1, G.A. Oleinik1, A.A. Chernonosov1, V.V. Koval1,2

1.Institute of Chemical Biology & Fundamental Medicine, Novosibirsk, Russia;
2.Novosibirsk State University, Novosibirsk, Russia;

* swb(at)niboch.nsc.ru

Ice-binding proteins (IBPs) are a special class of proteins that help organisms survive in cold ecosystems. This class of proteins controls ice growth by binding to its surface and aids living organisms avoid freezing damage. Ice-binding proteins are unique molecules that can bind ice crystals and can be active at the interface of two phases: solid and liquid.

In this work, we investigated the structural features of one of the IBPs class representatives: type-4 ice-structuring protein from Myoxocephalus octodecemspinosus (Longhorn sculpin). The aim of this work was to determine the structure of the protein from the longhorn sculpin fish by HDX-MS technique and to carry out molecular dynamic modeling of the structure of the protein complex with ice. In this work, we made a peptide map of the protein and performed HDX-MS experiments to determine its three-dimensional structure. The structure of IBP in complex with ice was obtained by computer simulation, and the amino acid residues which form hydrogen bonds with the ice surface were determined. For the prepared structure of the complex, molecular dynamics simulations of 100 ns duration were performed in Amber20 force fields.

A combination of computer simulation techniques, HDX-MS with the assistance of other biophysical methods provided a complex notion about ice-binding proteins. The combination of these methods is used in the study of many proteins and macromolecular complexes and has a number of advantages over other biophysical approaches. One such advantage is the ability to study protein in solution.

The unique properties of ice-binding proteins found applications in the food industry, agriculture, and cryopreservation for preserving biological samples at low temperatures. Nevertheless, identification of the structural features of ice-binding proteins can help in the optimal choice of synthesis strategies to improve properties and yields. The successful embodiment of the natural cryoprotective capacity of ice-binding proteins has great promise but is still in its infancy.

This work was supported by the Russian Science Foundation 23-24-00256.


Докладчик: Баранова С.В.
374
2022-12-29

Национальный комитет Российских биофизиков © 2022
National committee of Russian Biophysicists