Флуоресцентные белки имеют достаточно жесткую структуру бета-бочонка, тем не менее локальная конформационная подвижность значительно влияет на их свойства. Так, например, скоррелированность движений отдельных фрагментов белка приводит к возможности цис-транс изомеризации хромофорной группы, а наличие разных конформеров боковых цепей отдельных остатков определяет скорость этих превращений. Изучение распределений геометрических параметров внутри хромофора, относящихся к альтернированию двойных и одинарных связей в системе позволяет судить о форме полосы поглощения и положении ее максимума, а по анализу динамического поведения С-О связи фенильного фрагмента хромофора можно судить о pKa этой группы. Таким образом, анализ динамических характеристик белков, получаемых из расчетов методами молекулярного моделирования, позволяет определять самые разнообразные свойства флуоресцентных белков.

Fluorescent proteins have a fairly rigid beta-barrel structure; however, local conformational mobility significantly affects their properties. For example, the correlation of movements of individual protein fragments leads to the possibility of cis-trans isomerization of the chromophore group, and the presence of different conformers of the side chains of individual residues determines the rate of these transformations. The study of the distributions of geometric parameters within the chromophore related to the alternation of double and single bonds in the system makes it possible to judge the shape of the absorption band and the position of its maximum, and by analyzing the dynamic behavior of the C-O bond of the phenyl fragment of the chromophore, one can judge the pKa of this group. Thus, the analysis of the dynamic characteristics of proteins obtained from calculations by molecular modeling methods makes it possible to determine the most diverse properties of fluorescent proteins.