α-Спираль является фундаментальным элементом вторичной структуры, с участием которой построены глобулярные белки. Поскольку в нативном состоянии белок существует в водной среде, структурное поведение белка существенным образом определяется его динамическими свойствами. Проблема изучения структуры белков в их нативном состоянии состоит в том, что в большинстве случаев она определена только для кристаллов. В данной работе мы исследовали динамические свойства поли-L-глутаминовой кислоты в виде структурной модели в спиральной конформации в водном растворе. Модель включает в себя 16 Glu остатков, расположенных в правой α-спирали из 4,5 витков, построенной по данным Полинга и Кори (Pauling & Corey, 1951), в водном растворе, 0,2 M NaCl. В кислой среде при pH около 3,5 поли-L-глутаминовая кислота имеет спиральную конформацию. Поэтому наша модель имеет неионизированные боковые карбонильные группы Glu, в виде COOH, и ионизированные терминальные группы, в виде NH3+ и COO-. В нашем случае детальный анализ динамики всех атомных групп не является целью работы. Мы сконцентрировали работу на изучении только пептидного остова из Cα-атомов. Система включала в себя спиральный пептидный фрагмент, молекулы водной среды, а также 11 ионов натрия и 9 ионов хлора, что обеспечивало электронейтральность раствора. Численная симуляция динамического процесса была выполнена на суперкомпютере К-60 Института прикладной математики имени Келдыша Российской академии наук. Начальный участок траектории, от 0 до 500 пикосекунд, включал в себя уточнение структуры системы и ее релаксацию. Основная часть траектории α-спиральной поли-L-глутаминовой кислоты была получена в диапоазоне от 0,0 дo 25,0 наносекунд. Мы проанализировали флуктуации цепи Cα-атомов в различные моменты времени с шагом в 1 наносекунду. Анализ выполнен по данным модулей сдвигов позиций Cα-атомов для двух близких по времени состояний. В пептидной модели вдоль динамической траектории наблюдаются разные функциональные моды. Наиболее интересные моды имеют характерные сдвиги Cα-атомов. Эти моды включают два кластера Cα-атомов из соседних витков спирали, причем кластеры расположены приблизительно на одной стороне спирали. Обнаруженные моды флуктуации представляют собой динамическое свойство свободного фрагмента структуры α-спирали. Мы предполагаем, что оно может играть ключевую роль в динамике молекул белков.

α-Helix is a basic element of secondary structure from which the globular proteins are built. Since true native protein exists in water solution the structural behavior of protein is determined essentially by their dynamic properties. However, the problem is rather complicated because a majority of protein structures has been obtained in the crystal state. Here we have studied the dynamic properties of poly-L-glutamic acid model in a helical conformation in water solution. It includes 16 Glu residues placed in 4.5 turns of right-handed α-helix structure built with the data of Pauling & Corey (1951). In acidic water solution at pH about 3.5 poly-L-glutamic acid undergoes the helical conformation. Thus, our model has non-ionized side carbonyl Glu groups, as COOH, and ionized terminal groups, as NH3+ and COO-. An analysis of all the atomic groups makes no special sense. So, we have concentrated solely on dynamic study of peptide skeleton from Cα-atoms. Computational system included helical fragment, water solution molecules, and ions of sodium and chlorine. There were introduced 11 Na and 9 Cl ions which supply zero total charge of the sysytem. Numerical simulations were performed on the hybrid supercomputing system K-60 at the Keldysh Institute of Applied Mathematics, Russian Academy of Sciences. The initial part of trajectories, from 0 to 500 psec, corresponds to the refinement and relaxation of the model. A dynamic trajectory of α-helical poly-L-glutamic acid has been calculated from 0.0 to 25.0 nsec. We have inspected fluctuations of the Cα-chain at each integer numbers of time, in nanoseconds. That has been done by calculating the absolute shift values of Cα-atom positions at the next 1.0 nanosec intervals. The model has displayed several fluctuation modes along the dynamic trajectory. The most interesting modes show the distinctive shifts of Cα-atoms. These modes include two adjacent in the turns clusters of Cα-atoms which are placed approximately at one side of the helix. The observed modes are intrinsically dynamic feature of a single fragment of α-helix structure. And they suggest playing a key role in dynamics of protein molecules.