Изучение энтропийных характеристик фрагментов последовательностей белков показало, что для 5 последовательно расположенных остатков наблюдается пониженный уровень информационной энтропии и, следовательно, блоки именно такого размера необходимо рассматривать как элементарные единицы последовательности. Это приближение позволило разработать метод, выявляющий иерархическую структуру в последовательностях белков - метод анализа информационной структуры (метод АНИС) (Некрасов А.Н. с соавт., 2021).

Анализ конформационной стабильности пентапептидов методом молекулярной динамики показал, что все пентапептиды можно условно разделить на три типа. Пентапептиды, находящиеся в преимущественной топологии более 80% времени моделирования, мы назвали структуро-формирующими. Структуры, имеющие две преимущественные конформации, в каждой из которых пентапептид находился более 40% времени моделирования, мы назвали триггерными. Остальные пептиды не имеют преимущественной топологии. Мы полагаем, что в структуре белков такие участки адаптируются к окружению и формируют плотную упаковку белковых доменов. Мы назвали такие пептиды структуро-стабилизирующими.

Использование АНИС метода для анализа первичных структур белков позволяет выявить в них иерархически организованные элементы информационной структуры (ЭЛИС). ЭЛИС характеризуются своим положением в первичной структуре белков и рангом - уровнем в иерархической структуре. Применение АНИС метода к совокупности белков с известной пространственной структурой позволило получить фрагменты PDB файлов, соответствующие ЭЛИС всех возможных рангов, и классифицировать их по признаку топологической устойчивости. Выявление описанных выше закономерностей, описывающих организацию природных полипептидных цепей, позволяет перейти от модификации нативных белков к их проектированию.

The study of the entropy characteristics of fragments of protein sequences showed that for 5 successively located residues, a reduced level of informational entropy is observed and, therefore, blocks of just this size must be considered as elementary units of the sequence. This approximation made it possible to develop a method that reveals the hierarchical structure in protein sequences - the information structure analysis method (ANIS method) (Nekrasov A.N. et al., 2021).

An analysis of the conformational stability of pentapeptides by the molecular dynamics method showed that all pentapeptides can be conditionally divided into three types. Pentapeptides, which are in the predominant topology for more than 80% of the modeling time, we called structure-forming. Structures that have two predominant conformations, in each of which the pentapeptide was located for more than 40% of the modeling time, we called trigger. The remaining peptides do not have a predominant topology. We believe that such regions in the structure of proteins adapt to the environment and form a dense packing of protein domains. We called such peptides structure-stabilizing.

The use of the ANIS method for the analysis of the primary structures of proteins makes it possible to identify hierarchically organized elements of the information structure (ELIS) in them. ELIS are characterized by their position in the primary structure of proteins and rank - level in the hierarchical structure. The application of the ANIS method to a set of proteins with a known spatial structure made it possible to obtain fragments of PDB files corresponding to ELIS of all possible ranks and classify them according to topological stability. The identification of the patterns described above, which describe the organization of natural polypeptide chains, makes it possible to move from the modification of native proteins to their design.